معلومة

ما يسمى خليط الكربون والهيموجلوبين

ما يسمى خليط الكربون والهيموجلوبين


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

أنا أعرف مادة أوكسي هيموجلوبلين ، خليط الأكسجين والهيموجلوبين ، لكن مزيج الكربون والهيموجلوبين هو الأمر المربك


سأوافق على التعليق الذي تركتهanongoodnurse وأفترض أنك تبحث عن المصطلحات التي تحدد هيموجلوبين ثاني أكسيد الكربون وثاني أكسيد الكربون والهيموغلوبين.

ثاني أكسيد الكربون + الهيموغلوبين = كاربامينوهيموغلوبين

ثاني أكسيد الكربون + الهيموغلوبين = الكربوكسي هيموغلوبين


الهيموغلوبين

الهيموغلوبين (أيضًا & # 160 هيموجلوبين ، أو مختصر & # 160Hb) هو بروتين & # 160 يستخدم في خلايا الدم الحمراء لتخزين ونقل & # 160 أكسجين. يوجد في العديد من الكائنات متعددة الخلايا مثل الثدييات حيث يكون الانتشار البسيط & # 160 غير قادر & # 160 على توفير الأكسجين الكافي للأنسجة والخلايا.

يتكون الهيموغلوبين من أربع وحدات فرعية متعددة الببتيد ، ووحدتان فرعيتان ألفا (α) و # 160 ووحدتان فرعيتان بيتا (β). تحتوي كل من الوحدات الفرعية الأربع على جزيء هيم & # 160 (يحتوي على الحديد) وجزيء # 160 ، حيث يرتبط الأكسجين نفسه من خلال تفاعل قابل للعكس ، مما يعني أن جزيء الهيموجلوبين يمكنه نقل أربعة جزيئات أكسجين في المرة الواحدة.

تسمح الطبيعة العكسية لربط الأكسجين بامتصاص الأكسجين & # 160 في الرئتين وإطلاقه في أنسجة الجسم.

تحتوي كل جزيئات الهيم على ذرة حديد مركزية واحدة وهي مسؤولة عن إعطاء اللون الأحمر للهيموجلوبين ، وبالتالي إلى الدم ككل. & # 160 [1]

تتشابه الوحدات الفرعية الأربع للهيموجلوبين مع الميوغلوبين [2]. الميوغلوبين هو عديد ببتيد واحد ، موجود إما في شكل ديوكسي ميوجلوبين (غير مرتبط بالأكسجين) أو في شكل أوكسي ميوجلوبين (مرتبط بالأكسجين) [3]. يحتوي الميوغلوبين على الهيم [4]. يحتوي الهيم على ذرة حديد مركزية محاطة ببروتوبرفيرين ، وهو المكون العضوي [5]. & # 160 عندما O2 يرتبط بذرة الحديد (يجب أن يكون الحديد في حالة Fe 2+ لـ O2 لربط) ، تتحرك ذرة الحديد فعليًا من خارج مستوى البورفيرين إلى داخل مستوى البورفيرين [6].

تجليد O2 في الهيموغلوبين تعاوني ، مما يعني أن ارتباط O2 & # 160 في كل وحدة فرعية واحدة ليست مستقلة عن الارتباط في الوحدات الفرعية الأخرى [7] ، لذلك عندما يرتبط أحد الأكسجين بمجموعة الهيم ، فإنه يتسبب في تغييرات توافقية لمجموعات الهيم الأخرى مما يجعلها أكثر قابلية للوصول إلى الأكسجين ، مما يؤدي إلى الارتباط المتتالي لذرات الأكسجين الأخرى [8]. & # 160 على الرغم من أن الميوغلوبين لديه تقارب أعلى لـ O2& # 160 من الهيموغلوبين ، الهيموغلوبين أكثر فعالية وكفاءة في توصيل الأكسجين إلى الأنسجة. في الرئتين ، & # 16098٪ من الهيموجلوبين مشبع ، بينما في الأنسجة ، 32٪ فقط من الهيموجلوبين مشبع [9]. وهذا يعني أنه في الأنسجة ، أطلقت 66٪ من وحدات الهيموجلوبين الفرعية الأكسجين الخاص بها. في المقابل ، في الرئتين ، يكون 98٪ من الميوجلوبين مشبعًا ، و 91٪ من الميوجلوبين يكون مشبعًا في الأنسجة [10]. بالمقارنة مع الميوغلوبين ، فإن الهيموغلوبين أكثر اكتمالاً. الهيموغلوبين له حالة T و R. في الحالة T (المتوترة) ، أو الحالة غير المؤكسجة ، تكون مواقع ارتباط الهيموغلوبين مقيدة. في حالة R (الاسترخاء) ، أو الحالة المؤكسجة ، تكون مواقع الارتباط أقل تقييدًا ، مما يسهل على وحدات الهيموجلوبين الفرعية الارتباط بالأكسجين [11]. هناك نموذجان يحاولان شرح تعاون الهيموجلوبين. النموذج الأول هو النموذج المنسق أو MWC. يقترح هذا النموذج أنه كلما ظهر حرف O2 يرتبط الجزيء بوحدة فرعية من الهيموغلوبين ، وهو ينقل التوازن بين حالات T و R. وفقًا لهذا النموذج ، عندما لا ترتبط أي من وحدات الهيموجلوبين الفرعية بالأكسجين ، فإن الحالة T للبروتين تكون مفضلة. نظرًا لارتباط المزيد والمزيد من المواقع بالأكسجين ، يتحول التفاعل لصالح الحالة R. سيؤدي الانتقال من الحالة T إلى الحالة R إلى زيادة تقارب الربط للمواقع الأخرى لـ O2. من ناحية أخرى ، يشير النموذج المتسلسل إلى أنك لست مضطرًا لإجراء تحويل من الحالة T إلى الحالة R لزيادة تقارب مواقع الربط الأخرى. يشرح مزيج من كلا النموذجين ما يتم ملاحظته حول تعاون الهيموجلوبين بشكل أفضل مما يمكن لأي من هذين النموذجين تحقيقه بمفرده. لوحظ أنه عندما ترتبط 3 من أصل 4 وحدات فرعية من الهيموجلوبين بـ O2، يكون البروتين دائمًا تقريبًا في الحالة R. ملاحظة أخرى هي أنه عندما ترتبط واحدة من كل 4 وحدات فرعية للهيموجلوبين بـ O2، يكون البروتين دائمًا تقريبًا في الحالة T [12].

في هيكله الرباعي عبارة عن بروتين كروي ، يتم لف سلاسله بشكل وثيق معًا لتشكيل جزيء مضغوط شبه كروي. يتكون الجزيء الفردي من 4 وحدات فرعية: سلسلتان من α-polypeptide (كل منهما متطابقة وتحتوي على 141 من الأحماض الأمينية) وسلسلتين-polypeptide (كل منها متطابقة وتحتوي على 146 من الأحماض الأمينية). يختلف موقع الجينات لكلا النوعين من سلاسل البولي ببتيد: يقع جين سلسلة α على الكروموسوم 16 ، ويقع جين سلسلة β على الكروموسوم 11. [13]

يرتبط كل عديد ببتيد بالحم ، وهي مجموعة الأطراف الصناعية التي تتوسط الارتباط القابل للانعكاس للأكسجين عن طريق الهيموجلوبين. يحتوي على أيون الحديدوز (Fe 2+). يمكن أن يتحد كل Fe 2+ أيون مع جزيء أكسجين واحد (O2) ، مما يجعل ما مجموعه أربعة جزيئات أكسجين يمكن حملها إلى الأنسجة وإعادة ثاني أكسيد الكربون (CO2) من الأنسجة إلى الرئتين. [14]

تسمى الخلية التي تنتج الهيموجلوبين خلايا الدم الحمراء. تحتوي كل خلية حمراء على حوالي 280 مليون جزيء من الهيموجلوبين. [15]

الهيموغلوبين (الهيموغلوبين المكتوب أيضًا) هو مركب يحتوي على الحديد والذي يرتبط بغاز الأكسجين. يوجد في خلايا الدم الحمراء للفقاريات. ينقل الأكسجين من الجهاز التنفسي والرئتين إلى خلايا الجسم المختلفة. وهو بروتين يحتوي على هيكل رباعي مكون من 4 وحدات فرعية. وهي تتكون من وحدتين فرعيتين ألفا ووحدتين فرعيتين بيتا. تحتوي كل وحدة فرعية على مجموعة هيم تحتوي على ذرة حديد. ترتبط كل ذرة حديد بجزيء أكسجين واحد. وهكذا ينقل جزيء هيموجوبين واحد 8 ذرات من الأكسجين. عندما يحدث امتصاص الأكسجين ، يتحول الهيموجلوبين إلى أوكسي هيموجلوبين ويشكل اللون الأحمر لخلايا الدم الحمراء. عند وصوله إلى الخلية ، فإنه يترسب الأكسجين الخاص به مما يسمح بأكسدة الجلوكوز عن طريق التنفس. هذا يطلق الطاقة في شكل ATP. يتم نقل النفايات الناتجة ، ثاني أكسيد الكربون عن طريق الهيموجلوبين إلى الرئتين لتنتهي الصلاحية [16].

يعمل الهيموغلوبين أيضًا كمنظم يساعد في الحفاظ على درجة الحموضة الفسيولوجية. لديها مجموعة هيستيدين يمكنها امتصاص أيونات H + عندما ينخفض ​​الرقم الهيدروجيني وينفصل لإطلاق أيونات H + عندما يزيد الرقم الهيدروجيني [17]. عندما يعمل مع الرئتين ، يكون قادرًا على التحكم في امتصاص ثاني أكسيد الكربون الذي يتحكم في نظام عازلة البيكربونات وبالتالي يكون قادرًا على الحفاظ على درجة الحموضة الفسيولوجية. & # 160


سلاسل الهيدروكربون

تتكون سلاسل الهيدروكربون من روابط متتالية بين ذرات الكربون وقد تكون متفرعة أو غير متفرعة. علاوة على ذلك ، يتم تغيير الهندسة الكلية للجزيء من خلال الأشكال الهندسية المختلفة للروابط التساهمية المفردة والمزدوجة والثلاثية ، الموضحة في الشكل. تعمل الهيدروكربونات الإيثان والإيثين والإيثين كأمثلة على كيفية تأثير روابط الكربون إلى الكربون المختلفة على هندسة الجزيء. تبدأ أسماء الجزيئات الثلاثة بالبادئة "eth-" ، وهي البادئة لاثنين من الهيدروكربونات الكربونية. تشير اللواحق "-ane" و "-ene" و "-yne" إلى وجود روابط كربون-كربون مفردة أو مزدوجة أو ثلاثية ، على التوالي. وهكذا ، يتبع البروبان والبروبين والبروبين نفس النمط مع ثلاثة جزيئات كربون ، البيوتان ، والبيوتان ، والبيوتين لأربعة جزيئات كربون ، وهكذا. تعمل الروابط المزدوجة والثلاثية على تغيير هندسة الجزيء: تسمح الروابط المفردة بالدوران على طول محور الرابطة ، بينما تؤدي الروابط المزدوجة إلى تكوين مستوٍ وروابط ثلاثية إلى واحدة خطية. هذه الأشكال الهندسية لها تأثير كبير على الشكل الذي يمكن أن يتخذه جزيء معين.

عندما يشكل الكربون روابط مفردة مع ذرات أخرى ، يكون الشكل رباعي السطوح. عندما تشكل ذرتان من الكربون رابطة مزدوجة ، يكون الشكل مستويًا أو مسطحًا. الروابط الفردية ، مثل تلك الموجودة في الإيثان ، قادرة على الدوران. الروابط المزدوجة ، مثل تلك الموجودة في الإيثين لا يمكن أن تدور ، لذلك فإن الذرات على كلا الجانبين مثبتة في مكانها.


  1. مقال عن تعريف الهيموجلوبين
  2. مقال عن خصائص الهيموجلوبين
  3. مقال عن وظائف الهيموجلوبين
  4. مقال عن أنواع الهيموجلوبين
  5. مقال عن وجود الهيموجلوبين
  6. مقال عن إدراج الهيموجلوبين
  7. مقال عن توليف الهيموجلوبين
  8. مقال عن تقدير الهيموجلوبين
  9. مقال عن تباين الهيموجلوبين
  10. مقال عن مشتقات الهيموجلوبين

مقال رقم 1. تعريف الهيموجلوبين:

الهيموجلوبين هو صبغة الدم الحمراء. وهو عبارة عن بروتين كرومو يتكون من جزأين: جزء واحد (96٪) هو بروتين بسيط محدد يعرف بالجلوبين (هيستون) والآخر (4٪) عبارة عن مجموعة صناعية غير محددة - تحتوي على الحديد وتحتوي على صبغة خجولة تسمى haem ( مخطط التدفق 4.1).

Haem هو مركب بروتوبرفيرين ويتكون أساسًا من أربع مجموعات بيرول مرتبطة ببعضها البعض. يمكن أن يتحد جزيء البورفيرين مع المعادن لتشكيل مركبات فلزية بورفيرين. هيم هو فلز بورفيرين حيث يكون المعدن من الحديد. يبلغ محتوى الهيموجلوبين من الحديد حوالي 0.34٪ ويوجد حوالي 3 جرام من الحديد مثل الهيموجلوبين في الكمية الإجمالية لدم الشخص البالغ. يبقى الحديد في صورة حديدية (Fe ++). يساعد Globin haem في الحفاظ على الحديد في حالة حديدية والجمع بشكل غير محكم وعكس مع الأكسجين الجزيئي.

يبلغ الوزن الجزيئي للهيموجلوبين حوالي 68000. يحتوي على 4 ذرات من الحديد و 8 ذرات من الكبريت. من المحتمل أن يكون جزيء الهيموجلوبين مجموعًا من أربعة جزيئات أحادية ، كل منها يحتوي على ذرة واحدة من الحديد وذرتين من الكبريت ويبلغ وزنها الجزيئي 17000. الصيغة الكيميائية التقريبية هي (C712ح1130ا245ن214س2Fe)4.

مقال # 2. خصائص الهيموجلوبين:

أنا. الخاصية الأكثر تميزًا للهيموجلوبين هي السهولة التي يتحد بها مع الأكسجين وينفصل عنه. 100 مل من الماء تمتص ثلث مل من الأكسجين عند درجة حرارة الجسم تحت الضغط الجوي. لكن 100 مل من الدم ، في نفس الحالة ، ستستهلك 20 مل من الأكسجين (60 مرة) ، بسبب وجود الهيموجلوبين. [حوالي 1200 مل من الأكسجين يمكن أن تحملها الكمية الإجمالية للدم لدى الرجل البالغ.]

يتحد غرام واحد من الهيموجلوبين عند ضغط درجة الحرارة العادية (القياسية) (NTP) مع 1.34 مل من الأكسجين. هذا يتوافق مع ذرتين من الأكسجين لكل ذرة من الحديد. يعطي مركب أوكسي هيموجلوبين محتوى الأكسجين الكامل عند وضعه في الفراغ.

ثانيا. يحتفظ Oxyhaemoglobin بالأكسجين بشكل فضفاض والذي يمكن إزاحته بسهولة بواسطة العديد من الغازات الأخرى التي تشكل مركبات أكثر استقرارًا ، على سبيل المثال ، CO ، NO ، H2سيشكل S كربوكسي هيموجلوبين (كربون مونوكسي-هيموجلوبين) ، هيموجلوبين أكسيد النيتريك ، سلفايموجلوبين على التوالي.

ثالثا. يتحد جزء الغلوبين من الهيموجلوبين مباشرة مع ثاني أكسيد الكربون2 ويشكل مركبات الكاربامينو.

رابعا. التبلور - يمكن بلورة الهيموجلوبين بسهولة. يعتبر شكل البلورات وقابليتها للذوبان وسهولة التبلور من سمات الأنواع التي يتم الحصول على الهيموجلوبين منها. تشكل معظم الدم ، بما في ذلك دم الإنسان ، موشورات أو إبرًا معينية. يقال إن الهيموغلوبينات من الأنواع المختلفة متميزة مناعياً.

يكمن التمييز في جزء globin من الجزيء وليس في جزء haem. من المعروف أن تكوين الأحماض الأمينية للجلوبينات المختلفة (المشتقة من الهيموجلوبين من الأنواع المختلفة) يختلف اختلافًا كبيرًا خاصة فيما يتعلق بمحتواها من السيستين. يظهر الهيموغلوبين في الأنواع المختلفة أيضًا تقاربًا مختلفًا للأكسجين.

الخامس. الرقم الهيدروجيني الكهروضوئي للهيموجلوبين (الهيموجلوبين المختزل) هو 6.8 من أوكسي هيموجلوبين هو 6.6.

السادس. المظهر الطيفي Haemoglohin (انخفاض Hb) يعطي نطاقًا عريضًا واحدًا بين خطوط Fraunhofer & # 8217s D و E (المقابلة لطول الموجة λ 559). يتكون ذلك من أوكسي هيموجلوبين من شريطين بين D و E. ويسمى النطاق الأقرب D α-band (المقابلة لطول الموجة 579). النطاق الأقرب من E أوسع ويسمى النطاق β (بطول موجة مقابل λ 542).

مقال # 3. وظائف الهيموجلوبين:

1. من الضروري لنقل الأكسجين.

2. تلعب دورًا مهمًا في CO2 المواصلات.

3. يشكل أحد أهم عوازل الدم ويساعد في الحفاظ على توازنه الحمضي القاعدي.

4. تتكون منه أصباغ مختلفة من الصفراء والبراز والبول وما إلى ذلك.

مقال # 4. أنواع الهيموجلوبين:

يوجد على الأرجح نوعان على الأقل من الهيموغلوبين لدى الإنسان ، وهما الهيموغلوبين الجنيني (HbF) والهيموغلوبين البالغ (HbA). يختلف الهيموجلوبين الجنيني كيميائيًا وطيفيًا عن الهيموجلوبين البالغ. لديها تقارب أكبر للأكسجين وتطلق ثاني أكسيد الكربون2 أكثر سهولة. هذا يرجع إلى بعض الاختلاف في جزء الغلوبين. تساعد هذه الخاصية على تعويض نقص الأكسجين النسبي لدم الجنين.

عند انخفاض O2 يمكن أن يستهلك الهيموجلوبين الجنيني المضغوط كميات أكبر من O2 من الهيموغلوبين البالغ. الهيموغلوبين الجنيني 70٪ مشبع عند 20 مم من O2، الضغط في حين أن الهيموغلوبين البالغ مشبع بنسبة 20 في المائة فقط عند هذا الضغط. تستمر كمية صغيرة من الهيموجلوبين الجنيني لبضعة أسابيع أو أشهر بعد الولادة.

مقال # 5. وجود الهيموجلوبين:

الحالة الفعلية التي يوجد فيها الهيموجلوبين في الخلايا الحمراء ليست مفهومة بالكامل بعد. كمية الهيموجلوبين في الخلايا الحمراء أكبر من أن تكون في محلول بسيط ومن المعروف أيضًا أنها غير موجودة في شكل بلوري.

من هذه الملاحظات ، تم اقتراح أن الهيموغلوبين يبقى في شكل مركب. يُعتقد أن الهيموغلوبين يظل ممتصًا إلى المادة الدهنية في السدى ومغلف الخلايا الحمراء. في بعض اللافقاريات السفلية ، يظل الهيموجلوبين حراً في البلازما. تم تضمينه في الخلايا الحمراء تدريجياً في مسار التطور.

مقال # 6. إدراج الهيموجلوبين:

أسباب إدراج الهيموجلوبين في الخلايا الحمراء:

1. على الرغم من أن الهيموجلوبين هو بروتين له وزن جزيئي 68000 إلا أنه يمر عبر البطانة البطانية لنظام الأوعية الدموية وكذلك عبر الغشاء الكبيبي الطبيعي. بيلة الهيموغلوبين هي الحالة التي يُفرز فيها الهيموغلوبين الحر عبر البول. إذا كان الهيموغلوبين خاليًا في البلازما ، فإنه يفرز عن طريق البول.

في البلازما ، يوجد الهيموغلوبين بشكل طبيعي مرتبط بالبروتين بتركيز حوالي 5 مجم / 100 مل من الدم الكامل. في البلازما يبقى الهيموغلوبين بشكل طبيعي كمركب هيموجلوبين - هيبتوغلوبين الذي لا يمكن أن يمر عبر البول. في ظل الظروف الطبيعية ، يتم إطلاق حوالي 100 إلى 150 مجم من الهيموغلوبين الحر من الخلايا الحمراء بسبب انحلال الدم. يمكن ربط الهيموجلوبين كمركب هيموجلوبين - هيباتوغلوبين بواسطة الكبد الموجود في البلازما.

إذا كان الهيموغلوبين المنطلق يتجاوز قدرة الكبد على ربط الهيموجلوبين ، فإنه يتم إفرازه عن طريق البول. يمر الهيموغلوبين الطليق بسهولة عبر الكبيبة حيث يتم امتصاص كمية الحبوب والشيوتين وتفرز الباقي عن طريق البول. أثناء إعادة امتصاص الهيموجلوبين من خلال الظهارة الأنبوبية ، يتم تحويل كمية معينة منه إلى هيموسيديرين وإفرازه في البول.

لذلك يرتبط تركيز الهيموجلوبين في البلازما دائمًا ببول الهيموسيديرين على الرغم من أن حالة بيلة الهيموغلوبينية قد تحدث أو لا تحدث. وبالتالي ، إذا لم يكن الهيموغلوبين محاطًا بغشاء خلية كريات الدم الحمراء ، فسيتم تمرير هذا الهيموغلوبين بسرعة عبر الغشاء الكبيبي وإفرازه عبر البول. لأن R.B.C. لا يمكن أن تمر عبر الغشاء الكبيبي في حالة طبيعية.

قد تحدث بيلة الهيموغلوبينية في الحالات التالية:

ثانيا. بسبب نقل الدم غير المتطابق.

ثالثا. حمى الماء الأسود بسبب نوع خبيث من الملاريا وحمى المياه الحمراء بسبب نوع آخر من الطفيليات التي تغزو كرات الدم الحمراء مسببة إطلاق Hb في البلازما.

رابعا. بيلة الهيموجلوبينية الليلية الانتيابية.

السادس. إصابات حرارية أو كيميائية.

السابع. بيلة الهيموجلوبينية الباردة الانتيابية.

2. في نقل ثاني أكسيد الكربون2 من الأنسجة إلى الرئتين تلعب كريات الدم الحمراء مع الهيموجلوبين دورًا مهمًا. لأن إنزيم الأنهيدراز الكربوني موجود داخل كريات الدم الحمراء.

3. إذا ظل الهيموجلوبين حراً في البلازما بدلاً من البقاء داخل الكريات (كما يحدث في انحلال الدم) ، فسيحدث العديد من الآثار الضارة. ستعتمد درجة التأثيرات الضارة على عدد خلايا الدم الحمراء المتحللة وسرعة انحلال الدم.

باختصار ، سيتم إنتاج الآثار السيئة التالية:

أنا. سترتفع لزوجة الدم.

ثانيا. الضغط الأسموزي الغروي ، عادة حوالي 30 ، سيرتفع إلى 100 ملم زئبق أو أكثر. سيؤدي ذلك إلى اضطراب خطير في تبادل المواد المختلفة في منطقة الشعيرات الدموية وسيؤثر أيضًا على تكوين البول.

ثالثا. سيؤدي فقدان الهيموجلوبين إلى تقليل كمية مخازن الدم ويسبب الحماض. يزداد هذا الأمر سوءًا بسبب تفكك الخلايا الحمراء وفقدان مساحة السطح المتاحة من كريات الدم الحمراء ، والتي تلعب دورًا كبيرًا في الحفاظ على التوازن الحمضي القاعدي والتوازن الأيوني في الدم.

رابعا. سيقلل فقدان الهيموجلوبين من قدرة الدم على حمل الأكسجين ، وبالتالي إنتاج نقص الأكسجين والحماض.

v. يتم إنتاج أصباغ الصفراء بكميات أكبر بواسطة خلايا R.E من الهيموجلوبين المحرر وبهذه الطريقة سيتم وضع ضغط إضافي على الكبد للتعامل معها.

السادس. أثناء إفرازه عن طريق الكلى ، يتم ترسيب الهيموجلوبين في البول الحمضي وبهذه الطريقة سيتم حظر الأنابيب الكلوية. سيؤدي ذلك إلى اضطراب خطير في وظائف الكلى.

السابع. كنتيجة متأخرة ، سيتم إنتاج فقر الدم الناقص الصبغي.

مقال # 7. تخليق الهيموجلوبين:

يتم تصنيع الهيموجلوبين داخل الخلايا الحمراء في نخاع العظام. هناك عدد من العوامل الضرورية لتخليق الهيموجلوبين.

1. بروتينات من الدرجة الأولى (أو بروتينات ذات قيمة بيولوجية عالية):

من الضروري لتخليق جزء الغلوبين من الهيموجلوبين. تم العثور على بعض الأحماض الأمينية الفردية ، مثل هيستيدين ، فينيل ألانين ، ليسين ، وما إلى ذلك ، لديها تأثير تحفيزي خاص على تكوين الهيموجلوبين. إن اتباع نظام غذائي يحتوي على الكلى والطحال والقلب وبعض الفواكه مفيد للغاية. تم عزل أربعة أنواع من سلاسل الببتيد الغلوبين & # 8211 α و و γ و. يحتوي الهيموغلوبين البشري على سلاسل 2α و 2β. أجزاء haem متصلة بالسلاسل α و.

وهو مكون أساسي للهيموجلوبين. المدخول اليومي من 12 ملغ كاف

النحاس والمنغنيز والكوبالت - تساعد هذه المعادن ، وخاصة النحاس ، في دمج الحديد في جزيئات البروتوبورفيرين لتشكيل الميتالوبورفيرين. يجب أن تكون النسبة بين Cu: Fe في النظام الغذائي اليومي 1: 100. الكوبالت له قيمة محددة كأحد مكونات فيتامين ب12. تعمل كعوامل محفزة.

ثبتت قيمة هرمون الغدة الدرقية من الغدد الصماء.

فيتامينات ج و ب12 هي بالتأكيد مفيدة في هذا الصدد. ويعتقد أيضًا أن حمض الفوليك والريبوفلافين وحمض النيكوتين وحمض البانتوثنيك والبيريدوكسين يلعبان أيضًا بعض الأجزاء في تكوين الهيموجلوبين.

من نوعي البورفيرين ، الأول والثالث الموجودين في الطبيعة ، يتم استخدام الأخير لتكوين الهيموجلوبين. تظهر الدراسات التي أجريت على الكربون المشع أن البروتوبورفيرين 3 ، المطلوب لهذا الغرض ، يتم تصنيعه في جسم الحيوان من مواد أبسط مثل الجلايسين ، وحمض الخليك ، وحمض أسيتو الخليك ، وحمض السكسينيك أو أي حمض أميني يمكن أن يؤدي إلى تكوين حمض السكسينيك. خلال عملية التمثيل الغذائي أو من خلال دورة حمض الكربوكسيل.

يساعد الجلايسين والسكسينات في تخليق البروتوبورفيرين. يتكون حمض الأميني والشيلفولينيك (ALA) من تفاعل السكسينات والجليسين. جزيئين من حمض أمينوليفولينك بعد التكثيف يشكلان البورفوبيلينوجين (PBG). من البورفوبيلينوجين تشكل في النهاية uroporphyrino & shygen III.

في نزع الكربوكسيل ، يتم تحويل uroporphyrinogen III إلى coproporphyrinogen III والذي عند الأكسدة يؤدي في النهاية إلى بروتوبورفيرين III. يتم تحويل Protoporphyrin III بوجود الغلوبين و Fe ++ إلى خضاب الدم. يمكن عرض الخطوات المتضمنة في تركيب Hb (Hgb) بشكل تخطيطي في الشكل 4.9.

مقال # 8. طرق تقدير الهيموجلوبين:

تنقع قطرة دم من إصبع المريض في قطعة من ورق الترشيح ويتم قياسها بمقياس ألوان قياسي ، قبل أن يجف الدم الموجود على ورق الترشيح. هذه الطريقة لا تعطي نتائج دقيقة.

2. Haldane & # 8217s Haemoglobinometer:

(تعديل Haldane & # 8217s لطريقة Gower & # 8217s). تتكون الأداة من أنبوبين ، أحدهما يحتوي على 20 متر مكعب. مم من الدم منزوعه بالماء المقطر ومشبع بغاز ثاني أكسيد الكربون. يستخدم لون هذا الأنبوب كمعيار. في الأنبوب الآخر ، يتم أخذ القليل من الماء المقطر وإضافة 20 متر مكعب من دم المريض # 8217 ، الذي يتم جمعه من طرف الإصبع بواسطة ماصة خاصة.

عندما يتحلل الدم ويختفي تمامًا ، فإنه يتشبع بثاني أكسيد الكربون عن طريق تمرير غاز الفحم من خلاله. تتم مقارنة اللون الذي تم تطويره مقابل اللون القياسي. إذا كان لون المجهول أقوى ، يتم تخفيفه بالماء المقطر حتى تصبح الصبغة متماثلة في كليهما. يعطي التخرج الذي تم تخفيف الدم إليه النسبة المئوية للهيموجلوبين.

3. مقياس الهيموغلوبين Gower & # 8217s:

هنا ، المعيار المستخدم هو محلول الجيلاتين البيكوكارمين. وإلا فإن الطريقة هي نفسها Haldane & # 8217s. عيب هذه الطريقة هو أن لون المعيار يتلاشى تدريجياً.

هنا ، بدلاً من الماء المقطر ، يتم استخدام حمض الهيدروكلوريك (N / 10). هذا يحول الهيموجلوبين إلى حمض الهيماتين. اللون الذي تم تطويره مطابق للمعيار ويتم الحصول على النتيجة كما في طريقة Hal & shydane & # 8217s.

5. Von Fleischl & # 8217s Haemometer:

هنا ، المعيار المستخدم يتكون من مجموعة من النظارات الملونة.

6. طريقة القياس اللوني:

هنا ، تتم المقارنة بمساعدة مقياس الألوان.

7. طريقة Van Slyke و Stadie:

لعمل دقيق للغاية ، يجب استخدام طريقة Van Slyke و Stadie. في هذه الطريقة يتم تقدير الحديد في الدم والشيجلوبين ومن ذلك يتم حساب الكمية المقابلة من الهيموجلوبين. قد يتم اعتماد الطرق الضوئية والخطية في Haliday و Kerridge و Smith (1935).

8. طريقة قياس الطيف الضوئي:

إنها الطريقة الحديثة وهي تعتمد على قياس امتصاص الضوء عند أطوال موجية معينة من سياميثيموغلوبين يتكون من معالجة الهيموغلوبين مع فيريسيانيد ثم مع KCN.

مقال # 9. اختلافات الهيموجلوبين:

يكون التركيز أعلى عند الجنين. عند الولادة ، يبلغ متوسط ​​التركيز حوالي 23 جم لكل 100 مل. بحلول نهاية الشهر الثالث ، ينخفض ​​إلى أقل من المعدل الطبيعي ، على الأرجح ، بسبب نقص الحديد في الحليب. بعد هذا الشفاء التدريجي وفي نهاية السنة الأولى يكون متوسط ​​الكمية 12.5 جرام. ثم يرتفع تدريجياً إلى الأرقام الطبيعية.

في الإناث ، تكون كمية الهيموجلوبين أقل بقليل منها عند الذكور. ويبلغ المتوسط ​​في الإناث البالغات 13.7٪ وفي الذكور البالغين 15.8٪.

يحدث تغير بنسبة 10٪ على الأقل طوال اليوم. في الصباح يكون أدنى مستوى في المساء.

ترتفع نسبة الهيموجلوبين في المرتفعات العالية.

5. التمرين ، الإثارة ، حقن الأدرينالين:

ممارسة الرياضة والإثارة وحقن الأدرينالين وما إلى ذلك تزيد من كمية الهيموجلوبين.

تجدر الإشارة إلى ما سبق أن الاختلاف الطبيعي في الهيموجلوبين يرجع في الغالب إلى تغيير عدد الخلايا الحمراء وليس بسبب أي تغيير في الكمية المطلقة للهيموجلوبين في كل خلية. أي شيء يغير عدد الخلايا الحمراء سيغير النسبة المئوية لـ Hb بشكل متناسب.

مقال # 10. مشتقات الهيموجلوبين:

وهو مركب من الهيموجلوبين مع الأكسجين. يبقى الحديد في الحالة الحديدية (Fe ++) في الهيموغلوبين. إنه ليس مركبًا مستقرًا. يمكن إزالة الأكسجين عندما يتعرض الدم للفراغ. لديها نطاقي امتصاص بين D و E.

وهو أيضًا مركب من الهيموجلوبين مع الأكسجين. يمكن إنتاجه بعد معالجة الدم بالبوتاسيوم فيري السيانيد. إنه شوكولاتة بنية اللون. إنه مركب مستقر. لا يمكن إزالة الأكسجين بتعريض الدم للفراغ. يبقى الحديد في حالة الحديد (Fe +++). لديها نطاقات امتصاص واحدة بين C و D.

وهو مركب من الهيموجلوبين مع أول أكسيد الكربون2. يتكون المركب من اتحاد CO2 مع جزء الغلوبين.

رابعا. كاربوكسي هيموجلوبين أو كربوكسي هيموغلوبين:

الهيموغلوبين مع ثاني أكسيد الكربون بدلاً من الثور والخجول. إنه موجود في الدم في التسمم بغاز الفحم. يحتوي على نطاقي امتصاص بين D و E. تقارب الهيموغلوبين البشري عند 38 درجة مئوية لـ CO هو 210 مرات أكبر من O2. يمكن بسهولة فهم الطبيعة السامة للغاية للغاز من البيان أعلاه.

يتكون من مزيج الهيموجلوبين مع H.2S. المركب مستقر للغاية ويوجد أحيانًا في الدم بعد أنواع معينة من التسمم بالسحب.

السادس. هيموجلوبين أكسيد النيتريك:

الهيموجلوبين متحد مع أكسيد النيتروجين بدلاً من الأكسجين الموجود في التسمم بأكسيد النيتريك.

يمكن أن يوجد هذا المشتق في شكلين & # 8211 حمض وقلوي ويمكن تحضيره من الهيموجلوبين بفعل الحمض أو القلوي. يوجد هذا أحيانًا في البول في حالات النزف القديمة. إنه مركب حديدي. يحتوي حمض الهيماتين على نطاق امتصاص بين C و D. يقع نطاق امتصاص الهيماتين القلوي بالقرب من الخط D.

الهيمين هو هيدروكلوريد الهيماتين. يتم تحضيره بغلي أوكسي هيموجلوبين مع كلوريد الصوديوم وحمض الخليك الجليدي. إنه مركب حديدي.

عندما يتم تقليل الهيماتين القلوي بواسطة كبريتيد الأمونيوم ، فإن هذا المشتق يكون ملطخًا. إنه مركب حديدي. يتم الجمع بين الهيم والحديد الحديدية مع الغلوبين المشوه. من بين جميع مشتقات الهيموجلوبين ، يمتلك الهيموكروموجين الطيف الأكثر تميزًا. لها نطاق مميز للغاية بين D و E ، بالإضافة إلى نطاق أضعف بين الخطين E و b. بسبب هذه الخاصية ، غالبًا ما يستخدم هذا المركب لتحديد بقع الدم المشكوك فيها.

إنه مركب من الدم يحتوي على حديد حديدي مع غلوبين مشوه.

وهو مركب حديدي ينتج عن اختزال الهيماتين في المحلول القلوي.

يمكن أن يوجد هذا المشتق في شكلين - حمض وقلوي. يتم تحضيره عن طريق خلط الدم بحمض السلفونيك. عند مزجه مع القلويات يتكون الصنف القلوي. قد يحتوي البول الطبيعي على آثار. يوجد في الدم والبول في حالات التسمم الكبدي وفي حالات معينة من أمراض الكبد.

عندما يتم تقليل الهيماتوبورفيرين ، يتشكل هذا المركب. من المحتمل أن يكون مزيجًا من العديد من مركبات البيرول.

ينتج هذا المركب عن طريق انهيار الهيموجلوبين في الجسم. تم العثور عليها على شكل بلورات حمراء صفراء في منطقة تسرب الدم القديم. يعتقد بعض المؤلفين أنه متطابق مع البيليروبين.

وهو الصباغ الرئيسي للصفراء وينتج من الهيموجلوبين في كل الجهاز البطاني الشبكي. منه يتم اشتقاق جميع أصباغ الصفراء الأخرى ، صبغة البراز ، أصباغ stercobilin في البول ، مثل urobilinogen و urobilin و urochrome.


الدهون الثلاثية

جميع الدهون الثلاثية مصنوعة من "رأس" الجلسرين و 3 "ذيول" من الأحماض الدهنية. الجلسرين هو نوع من الكحول. الأحماض الدهنية عبارة عن جزيئات عضوية وجميعها تحتوي على مجموعة A -COOH مرتبطة بذيل الهيدروكربون. ترتبط الأحماض الدهنية بالجلسرين عن طريق تفاعل التكثيف.

ومن خصائصها المهمة أنها غير قابلة للذوبان في الماء - ولكنها قابلة للذوبان في بعض المذيبات العضوية ، بما في ذلك الإيثر والإيثانول والكلوروفورم. هذا بسبب ذيول الهيدروكربونات للأحماض الدهنية - مما يعني بشكل أساسي أن الذيل عبارة عن كربون فقط مع الهيدروجين ، مما يؤدي إلى عدم وجود توزيع غير متساوٍ للشحنة الكهربائية (على عكس جزيئات الماء القطبية). هذا يعني أنهم لا يستطيعون الاختلاط بحرية مع جزيئات الماء ، وكذلك الحال كذلك نافرة من الماء و الغير قطبي.

عادة ما تكون أدوارهم بمثابة احتياطيات طاقة رائعة - كما سترى في الفقرات القادمة ، فهي غنية بشكل لا يصدق بروابط الكربون والهيدروجين الجاهزة للتأكسد للحصول على الطاقة. سيكون للكتلة نفسها من الدهون طاقة أكثر من نفس كتلة الكربوهيدرات. توفر الدهون أيضًا طفوًا على شكل شحم للثدييات البحرية - مع توفير العزل ، كما هو الحال بالنسبة لجميع الثدييات. ويمكن أيضًا ، في ظروف غير معتادة ، استخدامها كمصدر استقلابي للمياه - حيث تؤدي عملية أكسدة هذه المواد إلى تحويلها إلى ثاني أكسيد الكربون ثم الماء. هذا مفيد للحيوانات التي تعيش في الصحراء التي ليس فيها الكثير أو الماء.


النيتروسامين المشتق من النيكوتين وقلويدات التبغ الأخرى

ارتباط الهيموجلوبين

من المحتمل أن تكون مركبات الهيموغلوبين المقربة من المواد المسرطنة مفيدة كمؤشرات حيوية لتنشيط التمثيل الغذائي. تشمل مزايا مقاربات الهيموجلوبين على مقاربات الحمض النووي السهولة النسبية التي يمكن من خلالها الحصول على الهيموجلوبين بكميات كبيرة ، ونقص إصلاح التقارب ، والعمر الطويل نسبيًا لخلايا الدم الحمراء في البشر (120 يومًا) ، مما قد يسمح بتراكم المقربة [281، 282]. مع وضع هذه المزايا المحتملة في الاعتبار ، يمكن أن يوفر تحديد ارتباط الهيموجلوبين بـ NNK و NNN طريقة لتحديد الأفراد المعرضين لدخان التبغ أو التبغ والذين يتمتعون ببراعة خاصة في تنشيط NNK و NNN ، وبالتالي يمكن أن يكونوا أكثر عرضة للإصابة بالسرطان.

أفادت دراسات الرصد الحيوي الأولية عن ارتفاع مستويات تقارب الهيموغلوبين الذي يطلق HPB في غطاسات السعوط الأمريكية (517 ± 538 fmol HPB / g globin) والمدخنين (80 ± 189 fmol HPB / g globin) مقارنة بغير المدخنين (29 ± 26 fmol HPB / g) غلوبين) [283]. تم تأكيد عدم تجانس كبير في مستويات المقربة في دراسة موسعة للمدخنين (يعني 163 fmol HPB / g globin) وغير المدخنين (يعني 68 fmol HPB / g globin) [284]. تشير الدراسات الحديثة من ألمانيا إلى انخفاض مستويات الهيموجلوبين المقربة لدى المدخنين (69 ± 44 fmol HPB / g globin) وغير المدخنين (34 ± 16 fmol HPB / g globin) [285] ، وفي تدخين الحوامل (55 ± 46 fmol HPB / g globin) وغير المدخنين (27 ± 35 fmol HPB / g globin) للنساء (286). تشير البيانات التي حصلت عليها الوكالة الدولية لأبحاث السرطان إلى انخفاض مستويات الهيموجلوبين في المدخنين (26 ± 12 fmol HPB / g globin) وغير المدخنين (19 ± 8 fmol HPB / g globin) [287]. لم يتم العثور على ارتباط بين التعرض لـ ETS المبلغ عنه ذاتيًا ومستويات الهيموجلوبين المنبعثة من HPB لدى غير المدخنين [286]. وبالتالي ، فإن مقاربات الهيموجلوبين المطلقة لـ HPB لها فائدة محدودة كمؤشرات حيوية للتعرض لـ TSNA في المدخنين لأن مستويات التقارب لا تكون في كثير من الأحيان أعلى بكثير من مقايسات الخلفية [35] ، وهي غير مناسبة كمؤشرات حيوية لتعرض ETS لدى غير المدخنين [286].

تعتبر مقاربات الهيموجلوبين المشتقة من TSNA والمفرزة لـ HPB لدى المدخنين أقل بكثير من المقاربات المتكونة من دخان التبغ الآخر والمواد المسرطنة البيئية مثل BaP [288] و 4-أمينوبيفينيل [285]. من المحتمل أن تكون المستويات المنخفضة نسبيًا من مقاربات الهيموجلوبين المطلقة لـ HPB نتيجة لعدم الاستقرار النسبي لـ α-hydroxymethylNNK مقارنة بالمستقلبات التفاعلية المتكونة من BaP و 4-aminobiphenyl. قد تكون المستويات الأعلى من العقاقير المطلقة للـ HPB في مغاطسي السعوط [266 ، 283] مقارنة بالمدخنين [266 ، 283 ، 285-287] بسبب الاختلافات في الحرائك الدوائية بين NNK / NNN الممتصة عن طريق الفم مقارنة بالمواد المستنشقة. بدلاً من ذلك ، قد تمنع المكونات الأخرى لدخان التبغ ، غير الموجودة في السعوط ، هيدروكسيل ألفا ميثيل لـ NNK و / أو 2′-hydroxylation من NNN.


عرض: BTB وثاني أكسيد الكربون

لقد استخدمت هذا العرض التوضيحي كل عام لتقديم المنهج العلمي. ورقة العمل أدناه اختيارية وتتضمن تعليمات لكتابة تقرير معمل وإجراء تحقيق أكثر تعقيدًا ، ولكن في بداية العام ، أفضل أن أجعل الطلاب يلاحظون ويقدمون اقتراحاتهم حول كيفية اختبار الفرضيات المختلفة.

الإعداد بسيط. ضع أزرق البروموثيمول في قارورة واستخدم مصاصة لتنفخ في السائل. للدراما ، تأكد من ارتداء نظارات السلامة. سيتحول لون BTB إلى اللون الأصفر بعد نفخه فيه ، ويحدث هذا التغيير لأن ثاني أكسيد الكربون في أنفاسك حمضي و BTB مؤشر.

ملاحظة على BTB: قد يختلف اللون عند فتح الحاوية لأول مرة. قد يظهر أصفر / أخضر أكثر ثم أزرق. قم بإنشاء & # 8220stock & # 8221 لاستخدامه مع الفصل بإضافة قاعدة ضعيفة (NaOH) للحصول على اللون الأزرق. أقوم بخلط هذا في دورق سعة 500 مل ثم صب الخليط في أكواب أو قوارير أصغر بحيث تبدأ كل مظاهرة بنفس اللون.

يجب أن تبدأ أسئلة البداية بكيف يعرفون أنها تغيرت اللون؟ إذا لم تنفخ في الخليط لفترة طويلة جدًا ، فسيكون تغيير اللون دقيقًا. هذا هو المكان الذي يمكنك فيه توجيه الطلاب إلى مفهوم عنصر التحكم. قم بإنشاء تجربة أخرى حيث يكون لديك قوارير تبدأ من نفس اللون ، ثم تنفخ في واحدة ، وبعد ذلك يمكن للطلاب التأكد من حدوث تغيير في اللون.

The next part of the discussion asks students to propose ideas for WHY the solution changed color. Was it something in the breath? Was it the bubbling/mixing of the liquid? Did I put something into the mixture through the straw? Ask students to propose ways for each of these hypotheses to be tested. I will often have an aquarium pump sitting nearby for inspiration. Eventually a student will suggest to use the pump to blow bubbles instead of my breath. When you test this, there will be no color change.

In the last part, discuss what is it about the breath that makes the color change. This part might require more guidance depending on how much chemistry students have been exposed to. Use acidic and basic solutions to show students how BTB changes colors and why it is known as an indicator. You can also show them other indicators, like phenol red and show them how pH paper works.

For a more structured activity, download this handout and provide students with their own materials. Do go over safety precautions, students should wear safety goggles and take care to not ingest BTB.

NGSS – Science Practices: 1. Asking questions (for science) 2. Developing and using models 3. Planning and carrying out investigations 4. Analyzing and interpreting data 5. Using mathematics and computational thinking 6. Constructing explanations (for science) and designing solutions (for engineering) 7. Engaging in argument from evidence 8. Obtaining, evaluating, and communicating information


What's the mixture of carbon and haemoglobin called - Biology

  1. ؟ To maintain body temperature
  2. ؟ To produce bile
  3. ؟ To transport food to the stomach
  4. ؟ To support the body
  1. ؟ They are smaller than red blood cells.
  2. ؟ They are produced in bone marrow.
  3. ؟ They have no definite shape.
  4. ؟ They are capable of fighting infection.
  1. ؟ The oxygen in the blood makes it a brighter red.
  2. ؟ The carbon dioxide in the blood makes it a brighter red.
  3. ؟ Hormones in the blood make it a bright red.
  4. ؟ The lungs add a dye to the blood as it flows through.
  1. ؟ Blood cells are transported in the plasma.
  2. ؟ There are only two types of blood cell.
  3. ؟ White blood cells contain haemoglobin.
  4. ؟ All blood cells are produced in the kidneys.
  1. ؟ carry oxygen to the body's cells.
  2. ؟ clot blood.
  3. ؟ fight disease.
  4. ؟ carry carbon dioxide to the body's cells.
  1. ؟ carry oxygen around the body.
  2. ؟ remove carbon dioxide from cells in the body.
  3. ؟ clot wounds
  4. ؟ fight disease
  1. ؟ A = red cell, B = white cell, C= platelet
  2. ؟ A = red cell, B = platelet, C= white cell
  3. ؟ A = white cell, B = platelet, C= red cell
  4. ؟ A = white cell, B = red cell, C= platelet
  1. ؟ It has thin walls with valves, and carries blood to the heart.
  2. ؟ It has thick walls with valves and carries blood under pressure.
  3. ؟ It has a very thin wall with valves and carries blood under pressure.
  4. ؟ It has thin walls and carries oxygenated blood away from the heart.
  1. ؟ A = left atrium, B = septum
  2. ؟ A = septum, B = right ventricle
  3. ؟ A = left atrium, B = valve
  4. ؟ A = right atrium, B = aorta
  1. ؟ X = left ventricle and Y = pulmonary artery
  2. ؟ X = left atrium and Y = pulmonary artery
  3. ؟ X = right ventricle and Y = pulmonary vein
  4. ؟ X = left ventricle and Y = valve
In the capillary blood vessels, an exchange of gases takes place with cells. Which one of the following is the correct gas exchange?
  1. ؟ Oxygen leaves the capillary to the cell, and carbon dioxide enters the capillary.
  2. ؟ Carbon dioxide leaves the capillary to the alveolus, and oxygen enters the capillary.
  3. ؟ Nitrogen leaves the capillary to the cell, and carbon dioxide enters the capillary.
  4. ؟ Oxygen leaves the capillary to the cell, and nitrogen enters the capillary.
  1. ؟ Watching TV for 8 hours each day
  2. ؟ ممارسة الرياضة بانتظام
  3. ؟ Not smoking
  4. ؟ Eating a healthy diet
  1. ؟ changes in blood pressure in an artery
  2. ؟ the valves in an artery opening and closing
  3. ؟ red blood cells colliding with each other in the arteries
  4. ؟ oxygen entering the blood in the lungs
  1. ؟ Platelets form this clot.
  2. ؟ Haemoglobin leaves red blood cells to form the clot.
  3. ؟ Antibodies from white blood cells.
  4. ؟ Your body is running out of blood.
Which chamber of the heart does deoxygenated blood enter when returning from the body?
  1. ؟ The walls of capillaries are thick.
  2. ؟ Veins carry blood into the heart.
  3. ؟ The walls of veins are thin.
  4. ؟ There are no valves in arteries.
  1. ؟ Both oxygenated and deoxygenated blood
  2. ؟ Deoxygenated blood only
  3. ؟ Oxygenated blood only

CARBOHYDRATES

Carbohydrates are classified into two types on the basis of molecular weight.

Micromolecules – Monosaccharides and Oligosaccharides (Including Disaccharides)

الجزيئات الكبيرة – Polysaccharides

The micromolecules have the molecular weight of < 1000 Daltons whereas the
macromolecules have > 1000 Daltons as molecular weight.

    Why do we need carbohydrates in our food? Carbohydrates provides about 50-70% of total energy. We need average carbohydrate requirement in an adult is

There are three types of carbohydrates:

السكريات الأحادية

They are simplest carbohydrates, with 3 to 7 carbon atoms. All are reducing sugars with a free aldehyde (– CHQ) or ketone (– CO) groups.

  1. 3-carbons – TRIOSES3ح6ا3) - على سبيل المثال Glyceraldehyde (aldose) and Dehydroxyacetone (ketose) (Acetic acid (CH3COOH/ C2ح4ا2)and Lactic acid are not considered as carbohydrates)
  2. 4-carbons – TETROSES4ح8ا4) - على سبيل المثال Erythrose – an aldose (forms raw-material forlignin)
  3. 5-carbons – PENTOSES5ح10ا5) - على سبيل المثال Ribose (present in RNA, ATP and vitamin B2), Xylose and Arabinose – all aldoses, Ribulose – a ketose.
  4. 6-carbons – HEXOSES6ح12ا6) - على سبيل المثال Glucose, Galactose, Mannose (All aldose sugars) and Fructose (Ketose-sugar). Alcohol of mannose, called Mannitol, is found in brown algae.
  5. 7-carbons – HEPTOSES7ح14ا7) - على سبيل المثال Glucoheptose (Both Pentoses and Hexoses may occur in Ring form and Open chain)

الجلوكوز – It is called Blood sugar or Grape sugar and occurs in 2-forms, i.e. D-form (Dextro-) and L-form (Levo-). All naturally occurring sugars are in D-form. It is an aldose sugar.

الفركتوز – It is called Fruit sugar. It is the most common sugar in plants. It is sweetest amongst naturally occurring sugars. It is a ketose sugar

Oligosaccharides

They contain 2 to 10 monosaccharide molecules.

A. Disaccharides – They contain 2-monosaccharides

(i) Maltose – It is malt sugar and is formed during germination of starchy seeds. It is a reducing sugar. It contains 2 α – glucose units with α – 1,4 linkage/glycosidic bond

(ii) Lactose – It is milk sugar. It is also reducing sugar. It contains 1α-glucose and 1β-galactose (with β–1,4-linkage/glycosidic bond). Lactose is maximum in human milk. The galactose, produced from milk digestion, is also the constituent of AgarAgar.

(iii) Sucrose – It is the sugar of sugar cane and sugar beet. It is non-reducing sugar as it does not have free aldehyde or ketose groups. It contains 1 α-glucose and 1 β-fructose units. (α – 1- 2 linkage/glycosidic bond) The equimolecular mixture of glucose and fructose is called Invert Sugar which is sweeter than sucrose.

(iv) Trehalose – It is a disaccharide (α 1-1 linkage) present in micro-organisms. It is also a non-reducing sugar.

(v) Cellobiose – It contains 2 β-glucose units (β 1-4 linkage). It cannot be digested by mammalian enzymes.

B. Trisaccharides – They contain 3 monosaccharides, ex. Raffi nose – 1 glucose + 1
fructose + 1 galactose

C. Dextrin – It is also an oligosaccharide and is formed during starch-digestion.

السكريات

  • They are formed by joining of Monosaccharides (Monomers) by Glycosidic bonds between 1-4 carbon atoms. (In a polysaccharide chain the right end is called reducing end and the left end is called non-reducing end.
  • They are non-reducing and mostly insoluble in water.

Two types – 1. Storage polysaccharides – e.g. Glycogen and Starch

2. Structural polysaccharides – e.g. Cellulose and Chitin

  1. الجليكوجين – It is present in animals (also called animal starch). It is a branched chain compound and has about 30 α-glucose units. It gives ‘red colour’ with an iodine solution.
  2. نشاء – It is present in plants. The natural starch contains a mixture of amylose (10-20%) and amylopectin (80-90%), latter branched and insoluble in water. It also contains all α-glucose. (Amylose in starch is responsible for ‘deep blue colour’ with iodine)
  3. السليلوز
    • It contains all β-glucose.
    • It is the most abundant organic compound in the biosphere.
    • It is a fibrous polysaccharide and forms cell wall in plants.
    • It forms roughage in human food.
    • It is a straight chain (unbranched) compound.
    • It forms 25 to 50% of wood and about 90% of cotton.
    • Each molecule of cellulose contains about 6000 units of monosaccharides (glucose) and hence is Homoglycan hexosan.
    • Rayon, an artifi cial and regenerated fi bre, is produced from cellulose.

    4. الكيتين – It forms exoskeleton, mainly in arthropods. It is also present in the cell wall of fungi. Its unit is β-N- Acetylglucosamine. It is a homopolymer. The polysaccharide Agar has more than one type of Monosaccharide units (hence Heteroglycan). The polysaccharide Inulin (Dahlia starch) is a polymer of fructose (Homoglycan) with β-1,2 linkage.

    Conjugated or Complex Carbohydrates

    They contain carbohydrate with non-carbohydrate units

    1. البروتينات السكرية – e.g., Blood antigens, Collagen, Lens protein, Blood protein, Hormones like FSH, LH, TSH, hCG, and in cell membranes.
    2. Glycolipids – e.g., Blood antigens, nerve fibres and cell membranes
    3. Mucopolysaccharides – e.g., Heparin. Hyaluronic acid, Synovial fluid, Vitrous humour, Cell wall in bacteria and Mucilages ( Galactose and mannose). They are also present in Bhindi (Lady’s finger) and Isabgol

    Glucose Test – Benedict’s test, Fehling’s test.

    You May Also Like

    True Or False On Carbohydrates

    HUMAN NERVOUS SYSTEM


    أمثلة على التغاير المغاير

    Herbivores

    تسمى الكائنات غيرية التغذية التي تأكل النباتات للحصول على غذائها آكلة الأعشاب، أو المستهلكين الأساسيين.

    أثناء عملية التمثيل الضوئي ، يتم تحويل الجزيئات العضوية المعقدة (ثاني أكسيد الكربون) إلى طاقة (ATP) من خلال التنفس الخلوي. غالبًا ما يكون ATP على شكل كربوهيدرات بسيطة (monosaccharaides) ، مثل الجلوكوز والكربوهيدرات الأكثر تعقيدًا ( السكريات) ، مثل النشا والسليلوز.

    يصعب هضم السليلوز ، وهو مكون رئيسي لجدران الخلايا النباتية ووفرة الكربوهيدرات ، المحولة من الكربون غير العضوي ، بالنسبة للعديد من الحيوانات. معظم الحيوانات العاشبة لها تكافلية كائن الأمعاء ، الذي يكسر السليلوز إلى شكل من أشكال الطاقة قابلة للاستخدام.

    من أمثلة الحيوانات العاشبة الأبقار والأغنام والغزلان وغيرها المجتر الحيوانات التي تخمر المواد النباتية في غرف خاصة تحتوي على الكائنات الحية التكافلية داخل معدتها. الحيوانات التي تأكل الفاكهة فقط ، مثل الطيور والخفافيش والقرود ، هي أيضًا من الحيوانات العاشبة ، على الرغم من تسميتها فروجيفوريس. تتكون معظم المواد النباتية في الغالب من السليلوز الذي يصعب هضمه ، على الرغم من أن رحيق النبات يتكون في الغالب من السكريات البسيطة ، وتؤكله العواشب التي تسمى الرحيق، مثل الطيور الطنانة والنحل والفراشات والعث

    Carnivores

    يتم تخزين الطاقة التي يتم نقلها عبر السلسلة الغذائية ، في البداية من المركبات غير العضوية ، المحولة إلى مركبات عضوية يتم استخدامها كطاقة بواسطة autotrophs ، داخل جسم الكائنات غيرية التغذية التي تسمى المستهلكين الأساسيين.

    يمكن أن تستخدم آكلات اللحوم الطاقة لأن الطاقة تأتي بشكل أساسي من الدهون (الدهون) التي خزنتها الحيوانات العاشبة داخل جسمها. كميات صغيرة من الجليكوجين (عديد السكاريد الجلوكوز الذي يعمل كشكل من أشكال تخزين الطاقة على المدى الطويل) يتم تخزينه داخل الكبد والعضلات ويمكن استخدامه لاستهلاك الطاقة من قبل الحيوانات آكلة اللحوم ، على الرغم من عدم وفرة الإمداد.

    عادة ما تكون آكلات اللحوم من الحيوانات المفترسة ، مثل مستهلكين ثانويين: الكائنات غيرية التغذية التي تأكل الحيوانات العاشبة ، مثل الثعابين والطيور والضفادع (غالبًا الحشرات) والكائنات البحرية التي تستهلك العوالق الحيوانية مثل الأسماك الصغيرة وسرطان البحر وقنديل البحر. قد يكونون كذلك المستهلكين من الدرجة الثالثة، الحيوانات المفترسة التي تأكل آكلات اللحوم الأخرى ، مثل الأسود والصقور وأسماك القرش والذئاب.

    قد تكون آكلات اللحوم أيضًا الزبالين، الحيوانات مثل النسور أو الصراصير ، التي تأكل الحيوانات التي ماتت بالفعل ، غالبًا ما تكون هذه هي جيف (لحم) الحيوانات التي خلفتها قتل حيوان مفترس.

    الفطريات

    الفطريات كائنات غيرية التغذية ، على الرغم من أنها لا تأكل طعامها كما تفعل الحيوانات الأخرى ، ولكنها تتغذى على استيعاب. الفطريات لها هياكل تشبه الجذور تسمى خيط فطري، التي تنمو وتشكل شبكة من خلال الركيزة التي تتغذى عليها الفطريات. تفرز هذه الواصلة الانزيمات الهاضمة، التي تكسر الركيزة ، مما يجعل هضم العناصر الغذائية ممكنًا.

    تتغذى الفطريات على مجموعة متنوعة من الركائز المختلفة ، مثل الخشب أو الجبن أو اللحم ، على الرغم من أن معظمها يتخصص في مجموعة محدودة من مصادر الغذاء ، فإن بعض الفطريات عالية التخصص ، ولا يمكنها الحصول إلا على التغذية من نوع واحد.

    العديد من الفطريات طفيلي، مما يعني أنها تتغذى على مضيف دون قتله. على الرغم من أن معظم الفطريات سابروبيك، مما يعني أنها تتغذى من المواد الميتة أو المتحللة بالفعل ، مثل فضلات الأوراق وجثث الحيوانات وغيرها من الحطام. تقوم الفطريات السابروبية بإعادة تدوير العناصر الغذائية من المواد الميتة أو المتحللة ، والتي تصبح متاحة كمغذيات للحيوانات التي تأكل الفطريات. دور المحللات أن الفطريات لها دور إعادة التدوير على جميع المستويات التغذوية لدورة المغذيات أمر مهم للغاية داخل النظم البيئية ، على الرغم من أنها ذات قيمة عالية أيضًا للبشر من الناحية الاقتصادية. العديد من الفطريات مسؤولة عن إنتاج غذاء الإنسان ، مثل الخميرة (Saccharomyces cerevisiae) ، والتي تستخدم في صنع الخبز والبيرة والجبن. تستخدم الفطريات أيضًا كأدوية ، مثل البنسلين.


    Haematology And Haemoglobin In Blood Biology Essay

    The major function of erythrocytes is to transport oxygen and carbon dioxide in the blood. Such transport is vital for the delivery of oxygen from the lungs to respiring cells, where it is removed from the body. Erythrocytes have a high capacity for carrying oxygen and carbon dioxide because they contain in their cytoplasm two proteins Haemoglobin and carbonic anhydrase. Haemoglobin binds, and thus transports, oxygen and carbon dioxide, whereas carbonic anhydrase is essential for the transport of carbon dioxide only.

    HemoCue is a portable haemoglobinometer where any blood source can be used such as blood from a capillary, vein or an artery. The cuvette will collect the exact amount of blood and mix it with the reagents. Results appear on a screen displaying the erythrocyte count.

    The total volume of blood in a normal healthy adult is approximately 5.5 litres. About 3 litres will consist of plasma and 2.5 litres will consist of erythrocytes. Leukocytes and platelets are also included. The fractional contribution of erythrocytes to the blood volume is called the haematocrit:

    ''The haematocrit (Ht or HCT) or packed cell volume (PCV) is the proportion of blood volume that is occupied by red blood cells. It is normally about 48% for men and 38% for women.'' (Purves, William K., 2004)

    The haematocrit can be affected by factors such as erythrocyte size and number, however, in mammals haematocrit is usually independent of body size.

    A haemocytometer can be used for:

    'Counting of blood cells. specially designed slides have chambers of known depth with an etched grid on the bottom chamber.'' (Willey, J.M., 2008)

    Fig. 1: Neubauer counting chamber (haemocytometer)

    The aims of this experiment were to see and distinguish between the formed elements of blood using the light microscope and to make blood cell counts of the red blood cells (erythrocytes) in a blood sample.

    One change that occurred, that was not stated in the methods was that the blood that was used for the experiment was disposed of by washing it down the sink. Also heparinised capillary tubes were used.

    All other methods and procedures were followed as stated in the practical booklet.

    For full method, please refer to 4LFS0029, Human physiology, practical booklet, pp 14-17.

    Fig. 2: The given reference ranges for a rat, human male and human female

    Determination of red cell count (RCC)

    From the Neubauer haemocytometer, the following red cell counts were counted:

    Table 1: Results of the Neubauer haemocytometer

    Position of square in the central block

    Number of red blood cells

    The number of erythrocytes in one litre of blood = Number of cells x 1010

    Comparing this value with the standard human haematological indices, the value that has been calculated is approximately double the lower end of the standard haematological indices for the human male and female. However, comparing the value to the standard rat haematological indices, it lays closer to the lower end, although it is still within range.

    Determination of haemoglobin (Hb)

    The determination of haemoglobin was carried out via the 'Hemocue haemoglobinometer'.

    The results obtained for haemoglobin was a figure of 171g/litre.

    Comparing this value with the standard values for human blood, it is evident that the value is within the range for the human male however it lies outside of the ranges for a human female. For the range of values for a rat, the value of 171g/litre is exactly 10g/litre over the maximum range.

    Determination of haematocrit (Hct)

    The percentage of a blood sample that was occupied by the erythrocytes after centrifugation in a heparinised capillary tube was 49%. Converting this percentage to SI units:

    For human males and females this value lies within both of their ranges. The value also lies within the normal range for a rat however, it lies towards the higher end.

    Mean corpuscular Haemoglobin (MCH)

    MCH is the haemoglobin content of a single cell measured in absolute units instead of reference to an arbitrary Hb content and cell count. The following formula was used to determine MCH:

    MCH = Hb/RCC (where Hb and RCC are in SI units)

    The MCH value does not lie within either the human male or female values, it is too low. It is, however, within the range for the rat values, towards the lower end.

    Mean Cell Volume (MCV)

    The size of an erythrocyte can be calculated from the following formula:

    Mean cell volume = PCV/RCC (when PCV and RCC are in SI units)

    The figure of 71fl does not lie within the human male or female ranges, it does, however lie within the rat range.

    Mean Corpuscular Haemoglobin Concentration (MCHC)

    The MCHC is a measure of the average haemoglobin carried by a litre of blood. It can be calculated from the following formula:

    This value lies within the range for both human males and females and it also lies within the range for rats.

    Differential White Cell Count

    Microscope was set at x40 magnification. The following white blood cells were observed and their sizes were noted.

    Fig. 3: Drawings of the white blood cells observed under microscope

    Table 1 in the results section shows the results that were obtained from the Neubauer haemocytometer. A total of 687 red blood cells were counted from the five chambers. It can therefore be calculated that in one litre of the rat's blood there were 6.87 x 1012/litre blood of erythrocytes present. This figure fits well into the reference ranges for the rat however it is also evident from the figure that the amount of erythrocytes in one litre of the rat's blood is towards the lower end of the ranges. The sample of blood that was given from the rat shows that for any human male or female, the rat will always have double the amount of erythrocytes of the lower end of the human ranges.

    A figure of 171g/litre was obtained for the haemoglobin (Hb) value. This figure does not lie within either of the rat nor the human female reference ranges it does, however, lie in the reference range of the human male. The maximum amount of haemoglobin that is normal for a rat is 161 g/litre, and the figure of 171 g/litre is over the maximum. A high amount of haemoglobin could result in a condition called iron overload. This high amount of haemoglobin could be due to the rat's diet

    ''Experimental chronic iron overload was produced in rats by feeding them a chow diet'' (A J Dabbagh, T Mannion, S M lynch and B Frie)

    The above statement shows that iron overload can be produced due to what diet a rat has. The same statement could apply to a human female as the maximum normal range of haemoglobin is 165 g/litre. This could possibly be eliminated by having a healthier diet.

    After centrifugation of the rat's blood, it was determined that the haematocrit value of the rat's blood was 0.49l/l. This value fits into the rat's reference range and also into both the human male and female reference ranges. This value is, however, towards the higher end of the reference ranges in both rats and human females.

    ''Higher than normal haematocrit levels can be seen in people living at high altitudes. Dehydration produces a falsely high haematocrit that disappears when proper fluid balance is restored.'' (Harrison's Principles of Internal Medicine, McGraw-Hill, edited by Eugene Braunwald, et. al., 2001.)

    From the above, it could be concluded that the high haematocrit value for the rat is due to dehydration and its habitat. However, gender and age are also contributors to high haematocrit values, another factor to consider.

    The value of 25pg calculated for the Mean Corpuscular Haemoglobin (MCH) does not lie within the reference ranges of neither the human male nor the human female as it is too low. Concerning the rat's blood sample it did fit within the reference range, towards the lower end of the range. The mean corpuscular haemoglobin represents the weight of haemoglobin in an average erythrocyte. Lower values of mean corpuscular haemoglobin are usually diagnosed in certain types of anaemia such as microcytic and normocytic anaemia.

    The size of an erythrocyte was calculated from the mean cell volume (MCV). It was found from the results that the mean cell volume of the sample of rat's blood has 71fl of blood. This value does not match the reference ranges of the human male or female but it is within the reference range of the mouse. If 71fl was the value obtained from a human or female this would be significantly lower than the minimum range of 80 and thus they would be diagnosed with microcytosis which results in Excess EDTA which is hypertonic and can cause cellular dehydration which in turn decreases the mean cell volume and increases the mean corpuscular haemoglobin concentration.

    The mean corpuscular haemoglobin concentration is a measure of the average haemoglobin carried by a litre of blood. The value that was obtained for this calculation was 348.98 which lie well within all the reference ranges of the rat, the human male and female. The reference ranges for the rat, human male and female were of the same boundaries. Elevated MCHC is associated with Spherocytosis

    ''Spherocytosis is an auto-hemolytic anemia, characterized by the production of erythrocytes, that are sphere-shaped, rather than bi-concave disk shaped.'' Robert S. Hillman (2005).

    Normal MCHC is associated with pernicious anaemia which is caused by the inability to absorb vitamin B12.

    References - remember to put in alphabetical order

    Maton, Anthea Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson, Maryanna Quon Warner, David LaHart, Jill D. Wright (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, USA: Prentice Hall.

    Cindy L. Stanfield, 4th edition Principles of human physiology, benjamin cummings, international edition 2011, page 437

    Purves, William K. David Sadava, Gordon H. Orians, H. Craig Heller (2004). Life: The Science of Biology (7th ed.). Sunderland, Mass: Sinauer Associates. pp. 954.

    Willey, J.M., Sherwood, L.M. & Woolverton, C.J. (2008). علم الاحياء المجهري. (الطبعة السابعة). ماكجرو هيل. P 128

    Biochem J. 1994 June 15 300(pt3):799-803 the effect of iron overload on rat plasma and liver oxidant status in vivo. (A J Dabbagh, T Mannion, S M lynch and B Frie)

    Harrison's Principles of Internal Medicine, McGraw-Hill, edited by Eugene Braunwald, et. al., 2001

    Robert S. Hillman Kenneth A. Ault Henry M. Rinder (2005). Hematology in clinical practice: a guide to diagnosis and management. McGraw-Hill Professional. pp. 146-150


    شاهد الفيديو: ارتفاع زيادة نسبة الهيموجلوبين في الدم علاج تحليل نقص الهيموجلوبين الطبيعي في الدم (شهر فبراير 2023).